Dois aminoácidos podem formar uma nova molécula através de uma ligação peptídica, CO–NH, entre os grupos carboxil (–COOH) de um dos aminoácidos e a amina (–NH2) do outro aminoácido, tendo ainda a eliminação de uma molécula de água. Três moléculas de aminoácidos unidas por duas ligações peptídicas formam um peptídeo triplo e assim por diante; as proteínas possuem tipicamente cem ou mais moléculas de aminoácidos em sua estrutura. No caso dos dipeptídeos, como existem vinte aminoácidos protéicos, apenas com estas moléculas na forma L, devem existir 400 espécies diferentes. Se considerarmos moléculas apenas na forma D teríamos mais 400 espécies e se misturarmos formas L e D de aminoácidos teremos um outro número de dipeptídeos. Investigações em alguns desses materiais já foram realizadas em nosso laboratório e apresentados anteriormente nesse blog. No presente artigo, em particular, trabalhou-se com um dipeptídeo formado por um aminoácido L e um aminoácido D, no caso, a glicil-DL-ácido aspártico, que cristaliza-se numa estrutura monoclínica, e a glicil-DL-ácido aspártico monohidratado, que se cristaliza numa estrutura triclínica. Os dados cristalográficos dos dois materiais foram depositados no Cambridge Crystallographic Data center no sítio www.ccdc.cam.ac.uk/structures sob código CCDC 2222808–2222811. Foram realizadas medidas de difração de raios-X em altas temperaturas da forma hidratada observando-se que acima de 403 K as moléculas de água escapam, mudando a simetria de triclínica para monoclínica. Utilizou-se teoria do funcional densidade (DFT) com o funcional B3LYP para analisar-se os modos vibracionais do material. Juntamente com resultados de infravermelho foi possível fazer uma classificação tentativa de todos os modos normais de vibração do material. Uma série de modificações no espectro do cristal de glicil-DL-ácido aspártico monohidratado acontecem em 4,5 GPa e, principalmente, em 2,1 GPa. Essas mudanças form interpretadas como mudanças conformacionais associadas com as ligações de hidrogênio, muito comum nesse tipo de material, e pequenas deformações topológicas do dipeptídeo. [R.A. Lima, D.L.M. Vasconcelos, J.S.S. da Silva, J.V. Santana, A.J.P. Cordeiro, A.P. Ayala, P.T.C. Freire, Journal of Molecular Structure 1286, 135 651 (2023)].
