(Trabalho coordenado por pesquisadores da Universidade Federal do Maranhão, em Imperatriz). Dos vinte aminoácidos que formam todas as proteínas, três deles possuem anel benzeno em suas estruturas, fenilalanina e triptofano, que possuem cadeia lateral apolar, e a tirosina, que possui uma cadeia lateral polar com caráter ácido. A L-tirosina cristaliza-se numa estrutura ortorrômbica com grupo espacial P212121 com quatro moléculas por célula unitária. Nesse artigo estudam-se as propriedades vibracionais de um cristal de L-tirosina; uma análise dessas propriedades através de cálculos de primeiros princípios do tipo DFT é fornecida numa primeira etapa. Por meio dessa técnica apresenta-se a análise dos modos normais de vibração do material, fornecendo-se uma identificação tentativa de todos os modos normais de vibração que aparecem no espectro Raman em condições ambientes. No artigo também é apresentado um estudo dos modos vibracionais da L-tirosina na região entre 50 e 1250 cm-1 sob condições de altas pressões até 5,9 GPa. A partir da análise minuciosa dos espectros foi possível inferir que a L-tirosina sofre duas transições de fase, uma em aproximadamente 2,0 GPa e outra em 3,6 GPa. Observou-se que a transição que ocorre em 2,0 GPa é caracterizada por mudanças em modos de baixos números de onda, além de separação de uma banda associada à torção do NCCC e do rocking do NH3. Já na transição de fase em 3,6 GPa também foram observadas mudanças em modos de baixo número de onda que podem ser associados à modos da rede, além de alguns modos internos. As transições podem ser consideradas reversíveis. Uma comparação dos modos de baixos números de onda observados no cristal de L-tirosina com modos dos cristais de L-tirosina.HCl e de L-tirosina.HBr também é fornecida nesse trabalho. No que diz respeito à estabilidade das estruturas, uma discussão pode ser realizada levando-se em consideração a dimensão e a intensidade das ligações de hidrogênio. De fato, no LTHCl e no LTHBr as ligações N– H … X são mais longas e, consequentemente, mais fracas do que na L-tirosina. Podemos atribuir essas diferenças à influência que os raios iônicos dos íons Cl e Br, com valores de 1,81 Å e 1,96 Å, respectivamente, exercem sobre as estruturas cristalinas. [C.A.A.S. Santos, D.L.M. Vasconcelos, C.E.S. Nogueira, P.T.C. Freire, J.A. Lima Jr., R.J.C. Lima, A.O. dos Santos, J.O. Carvalho, P.F. Façanha Filho, Journal of Physics and Chemistry of Solids 176, 111234 (2023)].
